近日，生命科学学院李厦课题组在美国科学院院刊PNAS上发表了题为Arabidopsis protein S-acyl transferases positively mediates BR signaling through S-acylation of BSK1的研究论文，揭示了拟南芥C亚族棕榈酰基转移酶通过棕榈酰化修饰BSK1，正向调控BR信号途径的过程。
蛋白质的S-乙酰化修饰，即棕榈酰化修饰，是一种可逆的翻译后修饰，调控蛋白质的活性、稳定性、亚细胞定位以及蛋白质的相互作用。棕榈酰化由棕榈酰转移酶(Protein S-Acyl Transferase, PAT) 催化，大量的植物蛋白可能被棕榈酰化修饰，然而对于其上游PAT的研究知之甚少。该课题组前期阐明拟南芥液泡膜定位的PAT10通过调控CBL蛋白棕榈酰化，参与植物生长及胁迫应答过程揭示高尔基体定位的PAT13/14通过影响SA途径，参与植物衰老进程；揭示了棕榈酰化对于根毛生长的关键作用。
该研究中课题组通过T-DNA插入突变体结合CRISPR/Cas9基因组编辑技术，创制了拟南芥C亚族棕榈酰基转移酶PAT19/20/22的高阶突变体。其功能缺失表现为植株矮小，叶片窄，主根短，根分生区紊乱，气孔密度增加，以及黑暗下生长的下胚轴短等表型，类似油菜素内酯缺失突变体。课题组继而证明了C亚族棕榈酰基转移酶特异性地与BR途径关键胞质类受体激酶BSK1互作，并催化BSK1的棕榈酰化修饰。此外，BSK1作为一个受豆蔻酰化（N-myristoylation）和棕榈酰化修饰的非跨膜蛋白，棕榈酰化修饰确保了其从内质网-高尔基体靶向质膜的过程（图1）。这一机理可能普遍适用于植物细胞内双酯酰化修饰的非跨膜蛋白。
图1. 棕榈酰化介导BSK1在豆蔻酰化后靶向质膜的过程
课题组进一步研究发现，C亚族棕榈酰基转移酶功能缺失，减弱了BSK1的棕榈酰化水平，抑制了BSK1与油菜素内酯受体BRI1的互作。有趣的是，BR诱导C亚族棕榈酰基转移酶从质膜向液泡的运输及降解，暗示PAT-BSK1作为BR途径中的一个负反馈模块发挥功能（图2）。
图2.C亚族棕榈酰转移酶介导BR途径并受其反馈调控
beat365唯一官网李厦教授和南开大学张彦教授为该论文的共同通讯作者。博士生刘菲为本文的第一作者，课题组硕士生曲鹏宇、李吉鹏、杨丽娜、耿圆君和陆劲羽参与了该项研究。本研究得到国家自然科学基金委面上项目的资助。
编 辑：万 千
审 核：贾 波
